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Sensibilisation à l'amylose : une introduction animée
Sensibilisation à l'amylose :
Qu'est-ce que l'amylose ?
Tout le long de notre vie, notre ADN code la fabrication
de petites molécules appelées protéines.
Ces protéines fournissent la structure et la fonction
de presque tous les processus biologiques de la vie.
Une fois les protéines produites dans nos cellules,
elles se plient naturellement en une forme particulière.
Cette forme leur permet de remplir leur fonction dans le corps.
Lorsque les protéines sont correctement pliées
elles fonctionnent bien et nous sommes en bonne santé.
Un mauvais pliage, peut nuire au fonctionnement de notre corps
et des problèmes peuvent surgir avec le temps.
En général, notre corps est capable
d'identifier et d'éliminer les protéines anormales.
Cependant, dans certains cas,
nous produisons trop de protéines anormales
pour que le corps les traite
ou nous n'arrivons pas à briser et à nettoyer les protéines.
L'amylose n'est qu'une catégorie
dans une liste croissante des troubles du pliage des protéines.
Alors qu'il existe différents types d'amylose,
les protéines mal pliées, toujours appelées amyloïdes,
signifiant "ressemblant à l'amidon", prennent une forme particulière
ce qui les rend très difficiles à briser.
A cause de ce mauvais pliage les protéines amyloïdes se lient
pour former des fibrilles rigides et linéaires qui s'accumulent
dans nos tissus et organes.
Selon l'endroit où s'accumule l'amyloïde,
comme dans les reins, le cœur, les nerfs ou le tube digestif,
différents symptômes apparaissent lorsque ces organes sont affectés.
Ne pas soigner une amylose met la vie en danger,
un diagnostic précoce et précis est donc la clé de résultats positifs.
Actuellement, plus de 25 protéines différentes ont été identifiées
comme pouvant être la cause d'une amylose.
Les nombreux types d'amylose peuvent être classifiés
selon la protéine précurseur mal pliée.
Un simple système d'appellation est utilisé,
le préfixe 'A' fait référence à l'amyloïde,
suivi par une abréviation de la protéine qui y est associée.
En cas d'AL, ou d'amylose primaire,
la forme de la maladie la plus fréquemment diagnostiquée,
l'amyloïde est dérivée d’une chaîne légère d’anticorps mal pliés.
Les globules blancs dans la moelle osseuse appelés plasmocytes
produisent trop de protéines défectueuses dans la chaîne légère.
Les reins, le cœur, le foie, le tube digestif et les nerfs sont le plus souvent affectés.
En cas de AA, ou d'amylose secondaire,
la maladie découle de niveaux accrus
de la protéine amyloïde sérique A circulante.
Le corps produit cette protéine en réponse naturelle
à une infection chronique ou une inflammation.
Les reins et le foie sont les sites principaux du dépôt amyloïde.
En cas d'amylose ATTR l'amylose provient
de la protéine transthyrétine, produite dans le foie.
Dans les formes héréditaires ou familiales de la maladie,
il existe plus de 100 mutations génétiques déjà découvertes
qui contribuent à la formation d'amyloïde
causant des dommages nerveux et des problèmes cardiaques.
Une forme non héréditaire, l'amylose systématique sénile,
résulte du dépôt d'amyloïdes TTR dans le cœur des personnes âgées.
Quelle soit due à des facteurs génétiques ou à l'âge,
l'amylose TTR est considérée comme plus commune
que l'amylose AL, bien que souvent non diagnostiquée.
L'amyloïde se dépose aussi parfois dans des zones isolées
telles que la vessie ou les voies respiratoires
sans signe de maladie systémique.
Ces dépôts ressemblant à une tumeur sont des protéines à chaîne légère,
ressemblant à l'amylose AL.
Dans ce cas, les plasmocytes produisant l'amyloïde
sont dans les tissus affectés, pas dans la moelle osseuse.
De nombreux médecins ne s'attendent pas
à diagnostiquer une amylose. Pourtant, par exemple,
parce que l'amyloïde TTR reste souvent non diagnostiquée
chez des patients manifestant des troubles cardiaques,
il est très probable que la maladie est beaucoup plus répandue
qu'on le pense actuellement.
Les symptômes de l'amylose sont souvent vagues et non spécifiques
comme la perte de poids, la fatigue, l'essoufflement, l'urine mousseuse,
le gonflement des chevilles et des jambes,
l'engourdissement ou les picotements dans les mains et les pieds.
Ces symptômes ressemblant à ceux d'autres troubles communs,
souvent pris pour des maladies du cœur, des poumons ou des reins,
il n'est pas rare qu'un patient consulte plusieurs médecins
avant qu'une biopsie ne soit pratiquée.
Mais en cas de maladie des reins, du cœur, des nerfs,
du tube digestif ou du foie sans cause évidente,
les médecins doivent absolument pratiquer des tests d'amylose.
En tant que partie du diagnostic différentiel,
les paramètres cliniques les plus courants
pour lesquels l'amylose doit être envisagée sont :
1 : une perte importante des quantités de protéines dans l'urine.
2 : cœur raide ou épais,
basse tension à l'électrocardiogramme,
rythme cardiaque irrégulier avec pression sanguine normale ou basse,
ou insuffisance cardiaque inexpliquée.
3 : hypertrophie du foie sans consommation d'alcool
ou autre explication souvent avec analyses de sang du foie anormales.
Et 4 : engourdissement ou douleur dans les doigts ou les orteils
comme le syndrome du canal carpien,
ou épisodes alternés de constipation et de diarrhée
tout en se sentant étourdi en position debout.
La meilleure façon de détecter des dépôts d'amyloïde est d'utiliser
la coloration au rouge Congo sur un échantillon de tissu.
Un échantillon est facilement obtenu par aspiration du gras de l'abdomen,
en effectuant une mini liposuccion.
Teintée avec du rouge Congo, l'amyloïde a une couleur rose
et une biréfringence vert pomme caractéristique
lorsqu'elle est observée avec un microscope polarisant.
Cette technique de signature est capable de diagnostiquer l'amylose
dans 70-80% des cas.
Si le coussinet adipeux est négatif
mais que la suspicion de la maladie est élevée
une biopsie directe de l'organe concerné,
par exemple le cœur, le rein ou le foie, doit être effectuée.
En cas de présence d'amyloïde, l'utilisation du rouge Congo
permettra un diagnostic sûr dans près de 100% des cas.
L'examen de l'échantillon de tissu avec un microscope électronique
montrera également la structure classique des fibrilles amyloïdes
confirmant sa présence.
Prouver la présence d'amyloïde dans un organe
n'est que le début du processus.
Il faut ensuite définir le type d'amyloïde causant la maladie
afin de mettre au point un traitement personnalisé.
De récentes découvertes dans le domaine protéinique
promettent de révolutionner le diagnostic précis de l'amylose.
La microdissection laser d'échantillons positifs au rouge Congo
suivie d'une spectrométrie massive
est la première technique de typage de l'amylose.
Une LMD/MS peut être effectuée sur tout échantillon de tissu
dont un coussinet adipeux aspiré si une amyloïde est présente.
Des études ont montré que la LMD/MS
peut identifier les protéines amyloïdes connues
avec pratiquement 100% de précision et d'en caractériser de nouvelles.
Dans l'ensemble, à l'exception positive d'une langue élargie
ou de marques autour des yeux,
visibles dans un pourcentage réduit de cas,
il n'y a pas de signes cliniques révélateurs de l'amylose.
Cependant, quels que soient les symptômes d'un patient,
en raison de la coloration unique, et des propriétés spectroscopiques
des protéines amyloïdes, la maladie peut être facilement détectée.
Un diagnostic précoce et précis est essentiel
pour que les patients bénéficient de l'un des traitements disponibles.
Selon le type d'amylose, ceux-ci peuvent comprendre
une chimiothérapie, un soin cardiaque, une transplantation d'organe
ou une thérapie médicamenteuse ciblée.
L'objectif est toujours de réduire ou d'éliminer
l'apport de protéines amyloïdes pour une amélioration de l'organe.
Il existe trois approches générales pour interrompre la formation
et le dépôt d'amyloïdes
qui varient selon le type d'amylose.
Le traitement le plus fréquent interfère avec la production
de la protéine précurseur conduisant à la maladie.
La seconde méthode utilise une thérapie médicamenteuse
pour stabiliser la structure normale de la protéine précurseur,
empêchant ainsi un mauvais pliage en amyloïde.
La troisième stratégie vise directement l'amyloïde,
circulant dans le sang et sous forme de fibrilles dans les tissus.
En marquant et stabilisant l'amyloïde,
le corps peut potentiellement identifier
les protéines anormales plus efficacement.
La maladie étant complexe et chaque cas différent,
il est recommandé de suivre le traitement dans un centre médical
expérimenté en amylose.
Le patient peut subir une évaluation dans un centre spécialisé
avec lequel il entretiendra le contact durant le traitement
suivi près de chez lui.
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